Избыточный протеин связанный с развитием болезни Паркинсона

Исследователи из Калифорнийского университета в Сан-Диего говорят, что чрезмерная экспрессия белка, называемого альфа-синуклеином, по-видимому, нарушает жизненно важные процессы рециркуляции в нейронах, начиная с терминальных расширений нейронов и возвращаясь к центру клеток, потенциальное следствие прогрессирующей дегенерации и возможной гибели клеток.

Результаты, опубликованные в выпуске журнала Neuroscience от 6 февраля 2013 года, имеют серьезные последствия для более полного понимания причин и механизмов болезни Паркинсона (PD), расстройства нейродегенеративного движения, которое затрагивает примерно один миллион американцев.

«Это важное новое понимание. Я не думаю, что кто-то понял, насколько важна роль альфа-синуклеина в управлении поиском измученных белков из синапсов и роль изменений в этом процессе в развитии ПД », – сказал главный исследователь Марк Х. Эллисман, доктор философии , профессор нейробиологии и биоинженерии и директор Национального центра исследований микроскопии и изображений (NCMIR), базирующийся в UC San Diego.

Болезнь Паркинсона характеризуется постепенным разрушением отдельных клеток мозга, которые продуцируют допамин, нейротрансмиттер, участвующий в регулировании движения и эмоций. Симптомы включают увеличение потери мышц и контроль за движением. В то время как большинство случаев являются спорадическими – то есть их причины неизвестны – существуют также унаследованные формы PD, связанные с определенными мутациями и модификациями генов.

Исследователи UC San Diego, со своими коллегами из Университета штата Иллинойс, Урбана, сосредоточились на одном из этих продуктов гена: alpha-synuclein. Используя разнообразные технологии обработки изображений, в том числе новую технологию флуоресцентной маркировки, разработанную для электронной микроскопии лауреатом лаборатории UC San Diego Nobel Лауреатом Роджера Циена и коллегами в NCMIR, ученые создали трехмерные карты распределения альфа-синуклеина как в культивируемых нейронах и в нейронах мышей, сконструированных для чрезмерного экспрессии человеческого белка.

Они обнаружили, что избыточные уровни альфа-синуклеина накапливаются в пресинаптическом терминале – части соединения, где аксоны и дендриты клеток мозга встречаются для обмена химическими сигналами.

«Перевыражение альфа-синуклеина вызвало гипертрофию в этих терминалах, – говорит Даниэла Боасса, научный сотрудник NCMIR и первый автор исследования. «Терминалы были увеличены, заполнены структурами, которые мы обычно не видим».

Боасса сказал, что, поскольку альфа-синуклеин накапливается в терминалах, он, по-видимому, препятствует нормальным процессам деградации и рециркуляции в нейронах. Это постепенно ухудшало бы высвобождение нейротрансмиттеров. Со временем нейроны могут просто перестать функционировать и умереть.

«Другие исследования отметили, что ПД характеризуется постепенной потерей потока пузырьков и высвобождением нейротрансмиттеров», – сказал Боасса. «Наше исследование дает структурное и механическое объяснение того, почему это происходит».

Боасса сказал, что результаты проливают больший свет на то, как вызвано PD, по крайней мере, в некоторых наследуемых формах. Исследователи планируют теперь более глубоко изучить вопрос о распространении болезни и о том, как дисфункциональные альфа-синуклеиновые белки распространяются от одного нейрона к другому, ускоряя развитие расстройства.

«Чем лучше мы будем понимать механизмы ПД, тем легче будет разрабатывать клинические вмешательства», – сказала она.